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Estudio de la actividad en síntesis e hidrólisis de la esterasa recombinante LipC de Haloarcula marismortui en medios de reacción no convencionales
Priscila Sutto Ortiz
Acceso Abierto
Atribución-NoComercial-SinDerivadas
Las enzimas halófilas han ganado especial atención por su capacidad natural de resistir ambientes con baja actividad de agua, por lo que se ha propuesto que serían catalizadores robustos ideales para su uso en síntesis orgánica. En el presente trabajo se realizó la producción de una esterasa en Escherichia coli (EcBL21) a partir de plásmido PET 28a y el gen lip C proveniente del arque halófila Haloarcula marismortui (Hm) con el fin de realizar pro primera vez un estudio de la actividad de esta enzima en reacciones de hidrólisis y síntesis. La producción de la enzima recombinante de Hm (ERHm) se realizó en matraz y bioreactor. La proteína fue purificada parcialmente con una columna HisTrap FF y con una columna Poli-prep con octil sefarosa alcanzando una actividad específica de 399 U/mg sobre vinil butirato (VC4). Las fracciones correspondientes a ERHm se mezclaron y utilizaron para determinar la actividad en hidrólisis de esta enzima en presencia de solventes polares y no polares.
03-12-2012
Tesis de maestría
BIOLOGIA Y QUIMICA
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